On sait enfin pourquoi le cholestérol-LDL est “mauvais”

A la différence des méthodes conventionnelles de microscopie électronique qui utilisent la fixation chimique, la déshydratation et la coloration des échantillons, la cryomicroscopie électronique préserve l'état hydraté natif des structures observées. Cette particularité permet, en utilisant les techniques de traitement des images et de recombinaison tridimensionnelle, de fournir des représentations en 3D ayant une résolution très fine (échelle sous-nanométrique). C'est en ayant recours à ces méthodes avancées d'imagerie qu'une équipe américaine est parvenue à visualiser la structure de la principale protéine des LDL (apolipoprotéine B100) au moment où elle se fixe sur les récepteurs LDL, étape qui marque le point de départ de l'élimination du "mauvais" cholestérol du compartiment sanguin. Il est rapporté dans Nature que cette visualisation a permis de constater que les mutations connues de l'apoB100 et des récepteurs LDL qui sont responsables de l'hypercholestérolémie familiale se situaient justement très souvent au niveau des points de jonction entre la protéine et les récepteurs. A partir du moment où nous savons précisément où et comment se fait la liaison entre substrat et récepteur, les expérimentateurs avancent que cela pourrait, à terme, déboucher sur le développement de thérapies ciblées visant ces points de jonction de façon à corriger les dysfonctionnements liés aux mutations, mais également, de façon plus générale, à renforcer le processus d'élimination du LDL du sang, évitant ainsi son accumulation et la formation de plaques d'athérome. A suivre…

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